Angiotensyna jest peptydem powodującym zwężenie naczyń i w konsekwencji wzrost ciśnienia krwi. Jest częścią układu renina-angiotensyna, co jest głównym celem leków obniżających ciśnienie krwi. Angiotensyna stymuluje także uwalnianie aldosteronu, z kory nadnerczy. Aldosteron sprzyja zatrzymywaniu sodu w dystalnym nefronie, w nerce, co również podnosi ciśnienie krwi.
Angiotensyna jest oligopeptydem i jest silnym dipsogenem. Pochodzi z cząsteczki prekursorowej angiotensynogenu, globulina surowicza wytwarzana w wątrobie. Odgrywa ważną rolę w układzie renina-angiotensyna.
Angiotensyna jest oligopeptydem, hormonem i silnym dipsogenem. Pochodzi z cząsteczki prekursorowej angiotensynogenu, globulina surowicza wytwarzana w wątrobie. Odgrywa ważną rolę w układzie renina-angiotensyna. Angiotensynę wyizolowano niezależnie w Indianapolis i Argentynie pod koniec lat trzydziestych XX wieku (jako „angiotonina” i „nadciśnienie”, odpowiednio) a następnie scharakteryzowane i zsyntetyzowane przez grupy w laboratoriach Cleveland Clinic i Ciba w Bazylei, Szwajcaria.
Angiotensynogen jest konstytutywnie wytwarzany przez α-2-globulinę, uwalniane głównie z wątroby do krążenia. Należy do rodziny proteaz serynowych, chociaż nie wiadomo, czy hamuje inne enzymy, w przeciwieństwie do większości proteaz serynowych. Kortykosteroidy w osoczu zwiększają stężenie angiotensynogenu w osoczu, estrogeny, hormonów tarczycy i poziomu angiotensyny II. Angiotensynogen jest również znany jako substrat reniny. Ludzki angiotensynogen jest 453 aminokwasy długie, ale inne gatunki mają różną wielkość angiotensynogenu. Pierwszy 12 Najważniejszą aktywnością są aminokwasy.
Angiotensynogen jest α-2-globuliną wytwarzaną konstytutywnie i uwalnianą do krążenia głównie przez wątrobę. Należy do rodziny serpinów, chociaż nie wiadomo, czy hamuje inne enzymy, w przeciwieństwie do większości serpin. Kortykosteroidy w osoczu zwiększają stężenie angiotensynogenu w osoczu, estrogen, hormon tarczycy, i angiotensyny II. Angiotensynogen jest również znany jako substrat reniny. Ludzki angiotensynogen jest 453 aminokwasy długie, ale inne gatunki mają angiotensynogen o różnej wielkości. Pierwszy 12 Aminokwasy są najważniejsze dla aktywności.
Angiotensyna I (nr CAS 11128-99-7) powstaje w wyniku działania reniny na angiotensynogen. Renina rozrywa wiązanie peptydowe pomiędzy leucyną (Leja) i walina (Val) pozostałości angiotensynogenu, tworząc dziesięcioaminokwasowy peptyd (des-Asp) angiotensyna I. Renina jest wytwarzana w nerkach w odpowiedzi na aktywność współczulną nerek, obniżone wewnątrznerkowe ciśnienie krwi (<90mmHg skurczowe ciśnienie krwi[2] ) w komórkach przykłębuszkowych, lub zmniejszone dostarczanie Na+ i Cl- do plamki gęstej.[3] Jeśli plamka gęsta wykryje mniej Na+, zwiększa się uwalnianie reniny przez komórki przykłębuszkowe.
Wydaje się, że angiotensyna I nie ma aktywności biologicznej i istnieje wyłącznie jako prekursor angiotensyny II.
Angiotensyna II
Angiotensyna I przekształca się w angiotensynę II (wszystko) poprzez usunięcie dwóch reszt C-końcowych przez enzym konwertujący angiotensynę (AS), głównie przez ACE w płucach (ale występuje także w komórkach śródbłonka i komórkach nabłonka nerek). ACE występujący w innych tkankach organizmu nie pełni roli fizjologicznej (ACE ma dużą gęstość w płucach, ale aktywacja tutaj nie powoduje zwężenia naczyń, działanie angiotensyny II jest poniżej fizjologicznego poziomu działania).[potrzebny cytat] Angiotensyna II działa hormonalnie, autokrynny/parakrynny, i hormon wewnątrzkrynny.
Angiotensyna III
Żmija | Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe
Angiotensyna III ma 40% działania presyjnego angiotensyny II, Ale 100% aktywności polegającej na wytwarzaniu aldosteronu. Zwiększa średnie ciśnienie tętnicze.
Angiotensyna IV
Argument | Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe
Angiotensyna IV jest heksapeptydem, który, jak angiotensyna III, ma mniejszą aktywność.
