L'activité de la progestérone C21-hydroxylase a été démontrée pour la première fois avec des microsomes rénaux de lapin et la formation de 21-hydroxy-4-pregnen-3,20-dione (DOCUMENT) par les microsomes hépatiques et rénaux de lapin a été quantifié. Une variabilité intraspécifique considérable de l'activité enzymatique s'est produite dans les deux tissus. L'enzyme hépatique (Vmax = 1.28-38.0 nmol/mg de protéine par 30 min d'incubation) était significativement plus actif que l’enzyme rénale (Vmax = 0.028-0.28 nmol/mg de protéine par 30 min d'incubation). Les valeurs apparentes de KM étaient 1.39 et 0.8 microM, respectivement. Cytochrome c (10(-5)M), ferricyanure de potassium (10(-3)M), et 2-méthyl-1,2-di-3-pyridyl-1-propanone (métyrapone; 10(-3)M) étaient fortement inhibiteurs avec les deux tissus, alors que le système microsomal du foie était moins sensible que le rein au CO-air (90:10 v/v) inhibition. Métabolisme de [14C]DOC en 4-pregnen-3,20-dione-21-oic (prégnénoïque) et 4-androstène-3-one-17 bêta-carboxylique (éthique) les acides par les microsomes hépatiques et les homogénats surrénaliens et ovariens étaient différemment affectés par plusieurs facteurs. CO-air (90:10 v/v), cytochrome c (10(-5)M), et la métyrapone (10(-3)M) inhibe la synthèse de l'acide prégnénoïque dans une plus grande mesure que l'acide étiénique. Le cyanure de sodium a eu un effet stimulant sur la synthèse de l'acide prégnénoïque par le foie mais des effets moins constants avec d'autres tissus. Ces résultats suggèrent qu'un ou plusieurs systèmes du cytochrome P-450 pourraient être impliqués dans l'oxydation de la progestérone en acide prégnénoïque par les tissus du lapin..
