L'attività del progesterone C21-idrossilasi è stata dimostrata per la prima volta con microsomi di rene di coniglio e la formazione di 21-idrossi-4-pregnen-3,20-dione (DOC) da microsomi di fegato e rene di coniglio è stato quantificato. In entrambi i tessuti si è verificata una notevole variabilità intraspecie nell'attività enzimatica. L'enzima epatico (Vmax = 1.28-38.0 nmol/mg di proteine per 30 minuto di incubazione) era significativamente più attivo dell'enzima renale (Vmax = 0.028-0.28 nmol/mg di proteine per 30 minuto di incubazione). I valori KM apparenti erano 1.39 E 0.8 microM, rispettivamente. Il citocromo c (10(-5)M), ferricianuro di potassio (10(-3)M), e 2-metil-1,2-di-3-piridil-1-propanone (metirapone; 10(-3)M) erano fortemente inibitori con entrambi i tessuti, mentre il sistema microsomiale del fegato era meno sensibile del rene alla CO-aria (90:10 v/v) inibizione. Metabolismo di [14C]DOC a 4-pregnen-3,20-dione-21-oic (pregnenoico) e 4-androsten-3-one-17 beta-carbossilico (etico) acidi da parte dei microsomi epatici e degli omogenati surrenalici e ovarici è stato influenzato in modo differenziale da diversi fattori. CO-aria (90:10 v/v), citocromo c (10(-5)M), e metirapone (10(-3)M) ha inibito la sintesi dell’acido pregnenoico in misura maggiore rispetto all’acido etienico. Il cianuro di sodio ha avuto un effetto stimolante sulla sintesi dell’acido pregnenoico da parte del fegato, ma effetti meno consistenti con altri tessuti. Questi risultati suggeriscono che uno o più sistemi del citocromo P-450 potrebbero essere coinvolti nell’ossidazione del progesterone fino ad acido pregnenoico da parte dei tessuti del coniglio..
