Dermorfina jest heptapeptydem wyizolowanym po raz pierwszy ze skóry żab południowoamerykańskich należących do rodzaju Phyllomedusa. Peptyd jest naturalnym opioidem, który jako agonista wiąże się z dużą siłą i selektywnością z receptorami opioidowymi mu.. Chodzi o Dermorphina 30-40 razy silniejszy niż morfina, ale teoretycznie może powodować tolerancję na leki i uzależnienie z mniejszym prawdopodobieństwem (ze względu na dużą moc). Sekwencja aminokwasów dermorfiny to H-Tyr-D-Ala-Phe-Gly-Tyr-Pro-Ser-NH2.
Dermorfiny nie występuje u ludzi ani innych ssaków, a podobne peptydy D-aminokwasowe znaleziono jedynie w bakteriach, płazy i mięczaki. Wydaje się, że dermorfina powstaje w nich w wyniku niezwykłej modyfikacji potranslacyjnej przeprowadzonej przez izomerazę aminokwasu. Ten niezwykły proces jest potrzebny, ponieważ D-alanina w tym peptydzie nie znajduje się wśród 20 aminokwasy zakodowane w kodzie genetycznym i dlatego peptydu nie można zsyntetyzować w zwykły sposób z kodów znajdujących się w genomie organizmu.
Dermorphin był nielegalnie stosowany w wyścigach konnych jako środek poprawiający wydajność. Ze względu na działanie przeciwbólowe dermorfiny, konie leczone dermorfiną mogą biegać mocniej niż w innym przypadku.
